Skirtumas Tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų Lakštų

Turinys:

Skirtumas Tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų Lakštų
Skirtumas Tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų Lakštų

Video: Skirtumas Tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų Lakštų

Video: Skirtumas Tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų Lakštų
Video: 2,4 ГГц против 5 ГГц WiFi: в чем разница? 2024, Gegužė
Anonim

Pagrindinis skirtumas - „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotas lapas

Alfa spiralės ir beta klostuoti lakštai yra dvi dažniausiai aptinkamos antrinės struktūros polipeptido grandinėje. Šie du struktūriniai komponentai yra pirmieji pagrindiniai polipeptidinės grandinės sulankstymo žingsniai. Pagrindinis skirtumas tarp „Alpha Helix“ir „Beta Pleated Sheet“yra jų struktūra; jie turi dvi skirtingas formas tam tikram darbui atlikti.

Kas yra „Alpha Helix“?

Alfa spiralė yra aminorūgščių liekanų dešiniarankė ritė ant polipeptido grandinės. Amino rūgščių liekanų diapazonas gali svyruoti nuo 4 iki 40 liekanų. Vandenilio ryšiai, susidarę tarp viršutinės ritės C = O grupės deguonies ir apatinės ritės NH grupės vandenilio, padeda išlaikyti ritę kartu. Aukščiau nurodytu būdu kiekvienoje keturioje grandinės aminorūgščių liekanoje susidaro vandenilio ryšys. Šis vienodas modelis suteikia tam tikras savybes, tokias kaip ritės storis, ir tai lemia kiekvieno viso posūkio ilgį išilgai spiralės ašies. Alfa spiralės struktūros stabilumas priklauso nuo kelių veiksnių.

Skirtumas tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų lakštų
Skirtumas tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų lakštų

O atomai raudonai, N atomai mėlyni, o vandenilis jungiasi kaip žalios punktyrinės linijos

Kas yra „Beta“klostuotas lapas?

Beta klostuotas lakštas, dar vadinamas beta lakštu, laikomas antrine baltymų antrinės struktūros forma. Jame yra beta gijų, kurios yra sujungtos šonu mažiausiai dviem ar trimis pagrindinėmis vandenilio jungtimis, kad susidarytų susuktas, klostuotas lakštas, kaip parodyta paveikslėlyje. Beta grandinė yra polipeptido grandinės ruožas; jo ilgis paprastai yra lygus 3–10 aminorūgščių, įskaitant išplėstinio patvirtinimo pagrindą.

Pagrindinis skirtumas - „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotas lapas
Pagrindinis skirtumas - „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotas lapas

4 grandžių antiparalelinis β lakšto fragmentas iš fermento katalazės kristalinės struktūros.

a) rodo antiparalelinius vandenilio ryšius (taškuotus) tarp peptido NH ir CO grupių gretimose sruogose. Rodyklės nurodo grandinės kryptį, o elektronų tankio kontūrai apibūdina ne H atomus. O atomai yra raudoni rutuliai, N atomai yra mėlyni, o H atomai yra praleisti dėl paprastumo; šoninės grandinės rodomos tik iki pirmojo šoninės grandinės C atomo (žalios spalvos).

b) Kraštinis dviejų centrinių β grandinių vaizdas

Beta klostuotuose lakštuose polipeptidinės grandinės eina viena šalia kitos. Jis gauna pavadinimą „klostuotas lapas“dėl konstrukcijos, panašios į bangas. Juos jungia vandenilio jungtys. Ši struktūra leidžia suformuoti daugiau vandenilio jungčių, ištiesiant polipeptido grandinę.

Kuo skiriasi „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotas lapas?

„Alfa Helix“ir „Beta“klostuotų lakštų struktūra

Alfa spiralė:

Šioje struktūroje polipeptido pagrindas yra tvirtai surištas aplink įsivaizduojamą ašį kaip spiralinė struktūra. Jis taip pat žinomas kaip peptidinės grandinės spiralinis išdėstymas.

Alfa spiralės struktūra susidaro, kai polipeptido grandinės susisuka į spiralę. Tai leidžia visoms grandinės aminorūgštims sujungti vandenilio ryšius (jungtis tarp deguonies molekulės ir vandenilio molekulės). Vandenilio ryšiai leidžia spiralei išlaikyti spiralės formą ir suteikia tvirtą ritę. Dėl šios spiralės formos alfa spiralė tampa labai stipri.

Skirtumas tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų lapų -2
Skirtumas tarp „Alpha Helix“ir „Beta“klostuotų lapų -2

Vandenilio ryšius žymi geltoni taškai.

„Beta“klostuotas lapas:

Kai du ar daugiau polipeptidinės (-ių) grandinės (-ių) fragmentų persidengia vienas su kitu, susidaro vandenilio ryšių eilė tarpusavyje, galima rasti šias struktūras. Tai gali atsitikti dviem būdais; lygiagretus išdėstymas ir antileliginis išdėstymas.

Struktūros pavyzdžiai:

Alfa spiralė: nagai ar nagai gali būti laikomi alfa spiralės struktūros pavyzdžiu.

Beta klostuotas lapas: plunksnų struktūra yra panaši į beta klostuoto lakšto struktūrą.

Struktūros ypatybės:

Alfa spiralė: alfa spiralės struktūroje yra 3,6 aminorūgščių viename spiralės posūkyje. Visi peptidiniai ryšiai yra trans ir plokšti, o NH grupės peptidų jungtyse nukreiptos ta pačia kryptimi, kuri yra maždaug lygiagreti spiralės ašiai. Visų peptidinių ryšių C = O grupės nukreiptos priešinga kryptimi ir yra lygiagrečios spiralės ašiai. Kiekvienos peptidinės jungties C = O grupė yra sujungta su peptidinio ryšio NH grupe, formuojant vandenilio jungtį. Visos R- grupės nukreiptos į išorę nuo spiralės.

Beta klostuotas lapas: Kiekvienas beta klostuoto lakšto peptidinis ryšys yra plokštuminis ir turi transkonformaciją. Gretimų grandinių peptidinių ryšių C = O ir NH grupės yra toje pačioje plokštumoje ir nukreiptos viena į kitą, formuodamos tarp jų vandenilio ryšį. Visos R grupės bet kurioje grandinėje gali pakilti virš ir žemiau lapo plokštumos.

Apibrėžimai:

Antrinė struktūra: tai sulankstomo baltymo forma dėl vandenilio jungimosi tarp jo pagrindo amido ir karbonilo grupių.

Rekomenduojama: