Kinazės Ir Fosforilazės Skirtumas

2024 Autorius: Mildred Bawerman | [email protected]. Paskutinį kartą keistas: 2023-12-16 08:40

Pagrindinis skirtumas - kinazė ir fosforilazė

Kinazė ir fosforililė yra fermentai, kurie susiduria su fosfatu, nors jų funkcija ir pobūdis skiriasi. Pagrindinis skirtumas tarp jų yra tas, kad kinazė yra fermentas, kuris katalizuoja fosfatų grupės perdavimą iš ATP molekulės į nurodytą molekulę, o fosforililė yra fermentas, kuris į organinę molekulę, ypač gliukozę, įterpia fosfato grupę. Šis straipsnis supažindins jus su kinazės ir fosforililės fermentais, kurie užsiima fosfatu, ir paaiškins, kokie yra kinazės ir fosforilazės skirtumai.

Kas yra fosforilazė?

Fosforilazes 1930-ųjų pabaigoje atrado grafas W. Sutherlandas jaunesnysis. Šie fermentai katalizuoja fosfato grupės pridėjimą iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio į organinių molekulių akceptorių. Kaip pavyzdį, glikogeno fosforililė gali katalizuoti gliukozės-1-fosfato sintezę iš gliukano, įskaitant glikogeno, krakmolo ar maltodekstrino molekulę. Reakcija yra žinoma kaip fosforolizė, kuri taip pat panaši į hidrolizę. Tačiau vienintelis nepanašumas yra tas, kad ant jungties yra fosfatas, o ne vandens molekulė.

Polinukleotidinės fosforilazės struktūra

Kas yra kinazė?

Kinazės fermentas gali katalizuoti fosfatų grupių perkėlimą iš didelės energijos, fosfatus dovanojančių molekulių, į tam tikrus substratus. Šis procesas identifikuojamas kaip fosforilinimas, kai substratas įgyja fosfatų grupę, o didelės energijos ATP molekulė - fosfatų grupę. Šiame fosforilinimo procese kinazės vaidina svarbų vaidmenį ir yra didesnės fosfotransferazių šeimos dalis. Taigi kinazės yra labai svarbios ląstelių metabolizmui, baltymų reguliavimui, ląstelių transportavimui ir daugeliui ląstelių takų.

Dihidroksiacetono kinazė komplekse su nehidrolizuojamu ATP analogu

Kokie yra kinazės ir fosforilazės skirtumai?

Kinazės ir fosforilazės apibrėžimas

Kinazė: kinazė yra fermentas, kuris katalizuoja fosfatų grupių perkėlimą iš didelės energijos, fosfatus dovanojančių molekulių į tam tikrus substratus.

Fosforilazė: fosforililė yra fermentas, kuris katalizuoja fosfato grupės pridėjimą iš neorganinio fosfato arba fosfato + vandenilio į organinių molekulių akceptorių.

Kinazės ir fosforilazės charakteristikos

Veiksmo mechanizmas

Kinazė: Katalizuokite galinės ATP fosfatų grupės perdavimą į -OH grupę ant substrato. Tokiu būdu gaminyje susidaro fosfato esterio ryšys. Reakcija yra žinoma kaip fosforilinimas, o bendra reakcija parašyta taip:

Fosforilazė: katalizuokite fosfatų grupės įvedimą į organinę molekulę. Reakcija yra žinoma kaip fosforilizė, o bendra reakcija parašyta taip:

Fosfato donoras kinazės ir fosforililės fermentų reakcijoje

Kinazė: fosfatų grupė iš ATP molekulės

Fosforilazė: neorganinio fosfato fosfatų grupė

Kinazės ir fosforililės fermentų substratas

Kinazė: specifinės organinės molekulės, tokios kaip angliavandeniai, baltymai ar lipidai

Fosforilazė: organinė molekulė, daugiausia gliukozė

Kinazės ir fosforililės fermentų galutiniai produktai

Kinazė: ADP (energijos molekulė) + fosforilintas substratas

Fosforilazė: Jei substratas yra gliukozė, jis gali gaminti gliukozės-1-fosfatą

Kinazės ir fosforililės fermentų struktūra

Kinazė: Kinazė yra labai sudėtingas tretinės struktūros baltymas.

Fosforilazė: Biologiškai aktyvi fosforilazės forma yra dviejų vienodų baltymų dalelių dimeras. Pavyzdžiui, glikogeno fosforililė yra didžiulis baltymas, kuriame yra 842 aminorūgštys ir 97,434 kDa masė. Glikogeno fosforililės dimeris turi keletą biologinės svarbos sekcijų, įskaitant katalizės vietas, glikogeno jungimosi vietas, taip pat alosterines vietas.

Kinazės ir fosforililės fermento reguliavimas

Kinazė: kinazių aktyvumas yra labai reguliuojamas ir jos intensyviai veikia ląstelę. Kinazės aktyvuojamos arba išjungiamos fosforilinant, surišant baltymų aktyvatorių ar baltymų inhibitorių arba reguliuojant jų vietą ląstelėje, palyginti su jų substratais.

Fosforililė: glikogeno fosforililę reguliuoja tiek alosterinė kontrolė, tiek fosforilinimas. Hormonai, tokie kaip epinefrinas ir insulinas, taip pat gali reguliuoti glikogeno fosforilazę.

Kinazės ir fosforililės fermentų klasifikacija

Kinazė: kinazės skirstomos į visapusiškas grupes pagal substratą, kurį jos veikia, pvz., Baltymų kinazes, lipidų kinazes ir angliavandenių kinazes.

Fosforilazė: fosforilazės skirstomos į dvi; Glikoziltransferazės ir nukleotidiltransferazės. Glikoziltransferazių pavyzdžiai yra:

• glikogeno fosforilazė
• krakmolo fosforililė
• maltodekstrino fosforilazė
• Purino nukleozidų fosforililė

Nukleotidiltransferazių pavyzdys yra,

Polinukleotido fosforilazė

Kinazės ir fosforililės fermentų patologija

Kinazė: nekontroliuojamas kinazės aktyvumas gali sukelti vėžį ir ligas žmonėms, įskaitant tam tikras leukemijos rūšis ir daugelį kitų, nes kinazės reguliuoja daugelį fazių, kurios kontroliuoja ląstelių ciklą, įskaitant augimą, judėjimą ir mirtį.

Fosforilazė: Kai kurios mediakinės sąlygos, tokios kaip V tipo glikogeno kaupimosi liga - raumenų glikogenas ir VI tipo glikogeno kaupimosi liga - kepenų glikogenas ir kt., Yra susijusios su fosforilazėmis.