Peptidas ir baltymai
Aminorūgštys, peptidai ir baltymai dažnai vadinami susijusiais terminais, tačiau jie skiriasi savo savybėmis. Aminorūgštys yra peptidų ir baltymų statybinė medžiaga. Amino rūgštis yra maža molekulė, kad yra amino grupę (-NH 2) ir karboksigrupę (COOH),, kuris yra surištas su centriniu anglies atomo, su papildomu vandenilio ir šoninės grandinės (R grupės). Ši šoninė grandinė skiriasi tarp visų amino rūgščių; taigi jis nustato unikalius kiekvienos aminorūgšties simbolius ir chemiją. Tam tikra genų seka naudojama nustatant aminorūgščių seką tiek peptiduose, tiek baltymuose.
Peptidas
Peptidai yra sudaryti iš dviejų ar daugiau aminorūgščių, sujungtų peptidiniais ryšiais ir yra kaip linijinės grandinės. Peptido ilgis nustatomas pagal jame esančių aminorūgščių kiekį. Paprastai peptido ilgis yra mažesnis nei maždaug 100 aminorūgščių.
Priešdėliai naudojami peptidų tipui apibūdinti bendrine terminologija. Pavyzdžiui, kai peptidas yra pagamintas iš dviejų amino rūgščių, jis vadinamas dipeptidu. Taip pat sujungiamos trys aminorūgštys, kad gautų tripeptidus, keturios - iš tetrapeptidų ir tt daugiau nei 100). Svarbiausias peptidų charakteristikas lemia aminorūgščių kiekis ir seka.
Pagrindinė daugelio peptidų funkcija yra sudaryti sąlygas veiksmingam bendravimui, perduodant biocheminius pranešimus iš vienos kūno vietos į kitą.
Baltymas
Baltymai yra pati įvairiausia biologinių makromolekulių grupė. Baltymai susideda iš vienos ar daugiau ilgų neišsišakojusių grandinių, vadinamų polipeptidais, ir vis dėlto baltymų pagrindas yra aminorūgštys. Aminorūgščių seka lemia pagrindines baltymo savybes, o šią aminorūgščių seką apibrėžia konkreti geno seka.
Paprastai baltymai turi stabilias trijų matmenų struktūras. Šias struktūras galima aptarti pagal keturių lygių hierarchiją; pirminis, antrinis, tretinis ir ketvirtinis. Pagrindinė struktūra yra baltymo aminorūgščių seka. Antrinė struktūra gaunama formuojant vandenilio ryšius tarp dviejų netoliese esančių aminorūgščių, todėl susidaro struktūros, vadinamos β-padengtais lakštais, ir ritės, vadinamos α-spiralėmis. Tada antrinės struktūros regionai yra dar sulankstomi erdvėje, kad susidarytų paskutinės trijų matmenų baltymo struktūros. Išdėstyti daugybę polipeptidų erdvėje, gaunama ketvirtinė baltymo struktūra.
Pagrindinės baltymų funkcijos yra fermentų katalizė, gynyba, transportas, palaikymas, judėjimas, reguliavimas ir saugojimas.
Koks skirtumas tarp peptido ir baltymo?
• Peptidai yra trumpos linijinės aminorūgščių grandinės, o baltymai yra labai ilgos aminorūgščių grandinės.
• Kelios aminorūgštys sujungiamos, kad peptidų jungtimis sudarytų peptidą, tuo tarpu keli peptidai sujungiami ir sudaro baltymo molekules.
• Paprastai baltymai turi stabilias trimates struktūras. Priešingai, peptidai nėra organizuoti stabilioje trimatėje struktūroje.
• Peptido ilgis yra mažesnis nei apytiksliai 100 aminorūgščių, o baltymo ilgis - daugiau nei 100 aminorūgščių. (Yra išimčių; taigi skirtumai labiau priklauso nuo molekulių funkcijos, o ne nuo jų dydžio)
• Skirtingai nuo peptidų, baltymai laikomi makromolekulėmis.
• Vandenilio ryšius peptiduose formuoja tik šoninės aminorūgščių grandinės. Tuo tarpu baltymuose vandenilio ryšius sudaro ne tik šoninės grandinės, bet ir peptidų grupės. Šios vandenilio jungtys gali būti su vandeniu arba su kitomis peptidų grupėmis.
• Visi peptidai egzistuoja kaip linijinės grandinės, o baltymai gali būti pirminiai, antriniai, tretiniai ir ketvirtiniai.
