Skirtumas Tarp Polipeptido Ir Baltymo

2024 Autorius: Mildred Bawerman | [email protected]. Paskutinį kartą keistas: 2023-12-16 08:40

Polipeptidas ir baltymai

Amino rūgštis yra paprasta molekulė, suformuota su C, H, O, N ir gali būti S. Ji turi tokią bendrą struktūrą.

Yra apie 20 įprastų aminorūgščių. Visi amino rūgštys turi -COOH, -NH ₂ grupes ir -H prijungti prie anglies atomo. Anglis yra chiralinė anglis, o alfa amino rūgštys yra svarbiausios biologiniame pasaulyje. R grupė skiriasi nuo aminorūgščių iki aminorūgščių. Paprasčiausia aminorūgštis, kurios R grupė yra H, yra glicinas. Pagal R grupę aminorūgštys gali būti skirstomos į alifatines, aromatines, nepolines, polines, teigiamai įkrautas, neigiamai įkrautas arba polinės nepakrautos ir kt. Aminorūgštys fiziologiniame pH 7,4 yra zwitter jonai. Aminorūgštys yra baltymų pagrindas. Kai du amino rūgštys jungtis kartu sudarydami dipeptide, derinys vyksta -NH ₂vienos aminorūgšties grupė su kitos aminorūgšties –COOH grupe. Pašalinama vandens molekulė, o susiformavęs ryšys yra žinomas kaip peptidinis ryšys.

Polipeptidas

Grandinė susidaro sujungus daugybę aminorūgščių, vadinama polipeptidu. Baltymai susideda iš vienos ar kelių šių polipeptidų grandinių. Pagrindinė baltymo struktūra yra žinoma kaip polipeptidas. Iš dviejų polipeptidinės grandinės galų N-galas yra ten, kur aminogrupė yra laisva, o c-gale yra laisva karboksilo grupė. Polipeptidai sintetinami ribosomose. Aminorūgščių seką polipeptido grandinėje lemia kodronai iRNR.

Baltymas

Baltymai yra viena iš svarbiausių gyvų organizmų makromolekulių rūšių. Baltymai gali būti skirstomi į pirminius, antrinius, tretinius ir ketvirtinius baltymus, atsižvelgiant į jų struktūrą. Amino rūgščių (polipeptido) seka baltyme vadinama pagrindine struktūra. Kai polipeptidų struktūros susisuka į atsitiktinius susitarimus, jos yra žinomos kaip antriniai baltymai. Tretinėse struktūrose baltymai turi trimatę struktūrą. Susijungusios kelios trijų matmenų baltymų dalys sujungia ketvirtinius baltymus. Trimatė baltymų struktūra priklauso nuo vandenilio ryšių, disulfidinių ryšių, joninių ryšių, hidrofobinės sąveikos ir visų kitų aminorūgščių tarpmolekulinių sąveikų. Baltymai gyvybinėse sistemose vaidina keletą vaidmenų. Jie dalyvauja formuojant struktūras. Pavyzdžiui,raumenys turi baltymų skaidulų, tokių kaip kolagenas ir elastinas. Jie taip pat randami kietose ir standžiose struktūrinėse dalyse, kaip nagai, plaukai, kanopos, plunksnos ir kt. Kiti baltymai yra jungiamuosiuose audiniuose, pavyzdžiui, kremzlėse. Be struktūrinės funkcijos, baltymai taip pat turi apsauginę funkciją. Antikūnai yra baltymai, ir jie apsaugo mūsų kūną nuo svetimų infekcijų. Visi fermentai yra baltymai. Fermentai yra pagrindinės molekulės, kontroliuojančios visą metabolinę veiklą. Be to, baltymai dalyvauja ląstelių signalizacijoje. Baltymai gaminami ant ribosomų. Baltymus gaminantis signalas perduodamas į ribosomą iš DNR esančių genų. Reikalingos amino rūgštys gali būti iš dietos arba gali būti sintetinamos ląstelės viduje. Baltymų denatūracija lemia antrinių ir tretinių baltymų struktūrų atsiskleidimą ir dezorganizaciją. Tai gali būti dėl šilumos, organinių tirpiklių, stiprių rūgščių ir bazių, ploviklių, mechaninių jėgų ir kt.

Koks skirtumas tarp polipeptido ir baltymo?

• Polipeptidai yra aminorūgščių seka, o baltymus gamina viena ar kelios polipeptidinės grandinės.

• Baltymų molekulinė masė yra didesnė nei polipeptidų.

• Baltymai turi vandenilio ryšius, disulfidinius ryšius ir kitas elektrostatines sąveikas, kurios valdo trijų dimensijų struktūrą, priešingai nei polipeptidai.