Amino rūgštis ir baltymai
Aminorūgštys ir baltymai yra organinės molekulės, kurių gausu gyvose sistemose.
Amino rūgštis
Amino rūgštis yra paprasta molekulė, suformuota su C, H, O, N ir gali būti S. Ji turi tokią bendrą struktūrą.
Yra apie 20 įprastų aminorūgščių. Visos amino rūgštys turi –COOH, -NH 2grupės ir a –H, sujungtos su anglimi. Anglis yra chiralinė anglis, o alfa amino rūgštys yra svarbiausios biologiniame pasaulyje. D- aminorūgščių nėra baltymuose ir nėra aukštesnių organizmų metabolizmo dalis. Tačiau keletas jų yra svarbūs žemesniųjų gyvenimo formų struktūrai ir apykaitai. Be įprastų aminorūgščių, yra nemažai baltymų neturinčių aminorūgščių, iš kurių daugelis yra arba metabolinės tarpinės, arba nebaltyminių biomolekulių (ornitino, citrulino) dalys. R grupė skiriasi nuo aminorūgščių iki aminorūgščių. Paprasčiausia aminorūgštis, kurios R grupė yra H, yra glicinas. Pagal R grupę aminorūgštys gali būti skirstomos į alifatines, aromatines, nepolines, polines, teigiamai įkrautas, neigiamai įkrautas arba polinės nepakrautos ir kt. Aminorūgštys fiziologiniame pH 7,4 yra zwitter jonai. Aminorūgštys yra baltymų pagrindas. Kai dvi aminorūgštys susijungia ir susidaro dipeptidas, derinys vyksta -NH2 vienos aminorūgšties grupė su kitos aminorūgšties –COOH grupe. Pašalinama vandens molekulė, o susiformavęs ryšys yra žinomas kaip peptidinis ryšys.
Baltymas
Baltymai yra viena iš svarbiausių gyvų organizmų makromolekulių rūšių. Baltymai gali būti skirstomi į pirminius, antrinius, tretinius ir ketvirtinius baltymus, atsižvelgiant į jų struktūrą. Amino rūgščių (polipeptido) seka baltyme vadinama pagrindine struktūra. Kai polipeptidų struktūros susisuka į atsitiktinius susitarimus, jos yra žinomos kaip antriniai baltymai. Tretinėse struktūrose baltymai turi trimatę struktūrą. Susijungusios kelios trijų matmenų baltymų dalys sujungia ketvirtinius baltymus. Trimatė baltymų struktūra priklauso nuo vandenilio ryšių, disulfidinių ryšių, joninių ryšių, hidrofobinės sąveikos ir visų kitų aminorūgščių tarpmolekulinių sąveikų. Baltymai gyvybinėse sistemose vaidina keletą vaidmenų. Jie dalyvauja formuojant struktūras. Pavyzdžiui,raumenys turi baltymų skaidulų, tokių kaip kolagenas ir elastinas. Jie taip pat randami kietose ir standžiose struktūrinėse dalyse, kaip nagai, plaukai, kanopos, plunksnos ir kt. Kiti baltymai yra jungiamuosiuose audiniuose, pavyzdžiui, kremzlėse. Be struktūrinės funkcijos, baltymai taip pat turi apsauginę funkciją. Antikūnai yra baltymai, ir jie apsaugo mūsų kūną nuo svetimų infekcijų. Visi fermentai yra baltymai. Fermentai yra pagrindinės molekulės, kontroliuojančios visą metabolinę veiklą. Be to, baltymai dalyvauja ląstelių signalizacijoje. Baltymai gaminami ant ribosomų. Baltymus gaminantis signalas perduodamas į ribosomą iš DNR esančių genų. Reikalingos amino rūgštys gali būti iš dietos arba gali būti sintetinamos ląstelės viduje. Baltymų denatūracija lemia antrinių ir tretinių baltymų struktūrų atsiskleidimą ir dezorganizaciją. Tai gali būti dėl šilumos, organinių tirpiklių, stiprių rūgščių ir bazių, ploviklių, mechaninių jėgų ir kt.
Kuo skiriasi amino rūgštis nuo baltymo?
• Aminorūgštys yra baltymų statybinė medžiaga.
• Aminorūgštys yra mažos molekulės, turinčios mažą molinę masę. Priešingai, baltymai yra makromolekulės, kuriose molinė masė gali viršyti tūkstantį kartų nei aminorūgščių.
• Baltymų rūšių yra daugiau nei aminorūgščių. Dėl pagrindinių 20 aminorūgščių išsidėstymo būdų gali atsirasti daug baltymų.
