Pagrindinis skirtumas - fermentas ir kofermentas
Cheminės reakcijos paverčia vieną ar daugiau substratų į produktus. Šias reakcijas katalizuoja specialūs baltymai, vadinami fermentais. Fermentai veikia kaip daugumos reakcijų katalizatorius ir nėra vartojami. Fermentai gaminami iš amino rūgščių ir turi unikalias aminorūgščių sekas, sudarytas iš 20 skirtingų amino rūgščių. Fermentus palaiko mažos ne baltymų organinės molekulės, vadinamos kofaktoriais. Kofermentai yra vienos rūšies kofaktoriai, padedantys fermentams atlikti katalizę. Pagrindinis skirtumas tarp fermento ir kofermento yra tas, kad fermentas yra baltymas, kuris katalizuoja biochemines reakcijas, o kofermentas yra ne baltymų organinė molekulė, padedanti fermentams suaktyvinti ir katalizuoti chemines reakcijas. Fermentai yra makromolekulės, o kofermentai yra mažos molekulės.
TURINYS
1. Apžvalga ir pagrindiniai skirtumai
2. Kas yra fermentas
3. Kas yra koenzimas
4. Palyginimas kartu - fermentas ir koenzimas
5. Santrauka
Kas yra fermentas?
Fermentai yra biologiniai gyvų ląstelių katalizatoriai. Tai baltymai, susidedantys iš šimtų iki milijonų amino rūgščių, sujungtų kaip perlai ant stygos. Kiekvienas fermentas turi unikalią aminorūgščių seką, ir ją lemia specifinis genas. Fermentai pagreitina beveik visas gyvųjų organizmų biochemines reakcijas. Fermentai daro įtaką tik reakcijos greičiui, todėl jų buvimas yra būtinas norint pradėti cheminę konversiją, nes fermentai sumažina reakcijos aktyvacijos energiją. Fermentai keičia reakcijos greitį jų nevartodami arba nepakeisdami cheminės struktūros. Tas pats fermentas gali katalizuoti vis daugiau ir daugiau substratų virsmą produktais, parodydamas galimybę vėl ir vėl katalizuoti tą pačią reakciją.
Fermentai yra labai specifiniai. Konkretus fermentas jungiasi su konkrečiu substratu ir katalizuoja specifinę reakciją. Fermento specifiškumą lemia fermento forma. Kiekvienas fermentas turi aktyvią vietą su tam tikra forma ir funkcinėmis grupėmis specifiniam prisijungimui. Tik konkretus substratas atitiks aktyvios vietos formą ir su ja susijungs. Fermento substrato prisijungimo specifiškumą galima paaiškinti dviem hipotezėmis, pavadintomis „užrakto ir rakto“hipoteze ir sukelta tinkamumo hipoteze. Užrakto ir rakto hipotezė rodo, kad fermento ir substrato atitiktis yra specifinė, panaši į spyną ir raktą. Sukelta hipotezė teigia, kad aktyviosios vietos forma gali pasikeisti, kad atitiktų konkretaus substrato formą, panašią į ranką primenančias pirštines.
Fermentines reakcijas veikia keli veiksniai, tokie kaip pH, temperatūra ir kt. Kiekvienas fermentas turi optimalią temperatūros ir pH vertę, kad galėtų efektyviai veikti. Fermentai taip pat sąveikauja su nebaltyminiais kofaktoriais, tokiais kaip protezavimo grupės, kofermentai, aktyvatoriai ir kt., Kad katalizuotų biochemines reakcijas. Fermentai gali būti sunaikinti aukštoje temperatūroje arba dėl didelio rūgštingumo ar šarmingumo, nes jie yra baltymai.
01 pav. Indukuotas fermentų aktyvumo modelis.
Kas yra kofermentas?
Chemines reakcijas padeda ne baltymų molekulės, vadinamos kofaktoriais. Kofaktoriai padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas. Kofaktorių yra įvairių tipų, o kofermentai yra viena iš jų rūšių. Kofermentas yra organinė molekulė, kuri jungiasi su fermento substrato kompleksu ir padeda reakcijos katalizės procesui. Jie taip pat žinomi kaip pagalbinės molekulės. Jie susideda iš vitaminų arba gaunami iš vitaminų. Todėl dietose turėtų būti vitaminų, kurie teikia būtinus biocheminių reakcijų kofermentus.
Kofermentai gali jungtis su aktyvia fermento vieta. Jie laisvai jungiasi su fermentu ir padeda cheminei reakcijai, suteikdami reakcijai reikalingų funkcinių grupių arba pakeisdami fermento struktūrinę konformaciją. Todėl substratą surišti tampa lengva, o reakcija vyksta link produktų. Kai kurie kofermentai veikia kaip antriniai substratai ir chemiškai pakinta reakcijos pabaigoje, skirtingai nei fermentai.
Kofermentai negali katalizuoti cheminės reakcijos be fermento. Jie padeda fermentams suaktyvėti ir atlikti savo funkcijas. Kofermentui prisijungus prie apoenzimo, fermentas tampa aktyvia fermento forma, vadinama holoenzimu, ir pradeda reakciją.
Kofermentų pavyzdžiai yra adenozino trifosfatas (ATP), nikotinamido adenino dinukleotidas (NAD), Flavino adenino dinukleotidas (FAD), kofermentas A, vitaminai B1, B2 ir B6 ir kt.
02 paveikslas. Kofaktoriaus jungimasis su apoenzimu
Kuo skiriasi fermentas ir kofermentas?
Skirtingas straipsnis viduryje prieš lentelę
Fermentas vs kofermentas |
|
| Fermentai yra biologiniai katalizatoriai, pagreitinantys chemines reakcijas. | Kofermentai yra organinės molekulės, kurios padeda fermentams katalizuoti chemines reakcijas. |
| Molekulinis tipas | |
| Visi fermentai yra baltymai. | Kofermentai yra ne baltymai. |
| Pakeitimai dėl reakcijų | |
| Fermentai dėl cheminės reakcijos nepakinta. | Kofermentai chemiškai pasikeičia dėl reakcijos. |
| Specifiškumas | |
| Fermentai yra specifiniai. | Kofermentai nėra specifiniai. |
| Dydis | |
| Fermentai yra didesnės molekulės. | Kofermentai yra mažesnės molekulės. |
| Pavyzdžiai | |
| Amilazė, proteinazė ir kinazė yra fermentų pavyzdžiai. | NAD, ATP, kofermentas A ir FAD yra kofermentų pavyzdžiai. |
Santrauka - Fermentas ir kofermentas
Fermentai katalizuoja chemines reakcijas. Kofermentai padeda fermentams katalizuoti reakciją, aktyvindami fermentus ir suteikdami funkcines grupes. Fermentai yra baltymai, sudaryti iš aminorūgščių. Kofermentai nėra baltymai. Jie daugiausia gaunami iš vitaminų. Tai yra fermentų ir kofermentų skirtumai.
